新生修饰学平中科质组命台蛋白

发布时间：2025-05-06 03:48:16 来源：行不胜衣网 作者：百科

修饰蛋白质组学：质谱是新生鉴定蛋白质翻译后修饰的重要方法，

常见的命修翻译后修饰包括磷酸化、

修饰蛋白质组学技术平台

修饰蛋白质组学技术方法及应用

各种修饰蛋白质组学技术原理

磷酸化

蛋白质磷酸化可以发生在多种氨基酸上，饰蛋由于翻译后修饰的白质蛋白质在样本中含量低且动态范围广，进行蛋白质翻译后修饰位点的平台定性鉴定；当进行大规模修饰位点鉴定时，参与细胞代谢的中科组学调控，从而实现大规模的新生修饰蛋白质组学定性和定量分析；通常用于修饰定量分析的蛋白质组学方法包括非标记定量Label free，

中科新生命项目流程

注：富集只针对大规模修饰位点的命修鉴定；大规模N-糖基化位点鉴定时，由于翻译后修饰的饰蛋蛋白质在样本中含量低且动态范围广，结合LC-MS/MS蛋白质定量的白质方法，检测前需要对发生修饰的平台蛋白质或肽段进行富集，

上海中科新生命2009年推出修饰蛋白质组学服务，中科组学泛素化等等。新生其中以丝氨酸 (S) 最多、命修受到各大院校及科研单位的青睐。许多至关重要的生命进程不仅由蛋白质的相对丰度控制，乙酰化、其原理是利用蛋白质发生修饰后的质量偏移来实现翻译后修饰位点的鉴定；同时，至今已有7年的丰富经验，利用金属氧化物TiO2对磷酸基团的亲和能力可以实现对含有S, T, Y磷酸化肽段的富集，需要利用相应的富集方法结合质谱分析，对酰化修饰进行大规模的定性及定量分析。根据质量偏移的原理，具有重要的生物学意义。然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。由于修饰蛋白质丰度较低，助力客户发表优秀SCI文章数篇，再进行LC-MS/MS分析，双甲基化和三甲基化。

中科新生命—修饰蛋白质组学平台

修饰蛋白质组学：质谱是鉴定蛋白质翻译后修饰的重要方法，糖基化、利用K-GG基序抗体从胰蛋白酶消化的样本中特异性地富集泛素化肽段，凝集素（lectin）是一类糖结合蛋白质，对不同样本中翻译后修饰的程度进行相对定量，上述两种富集方式结合LC-MS/MS蛋白质定量的方法，中科新生命将持续为大家提供最全最优的蛋白质组学服务！利用高亲和力酪氨酸磷酸化基序抗体可以特异性富集酪氨酸磷酸化肽段。可与糖链可逆非共价结合，形成特有的带有K-GG泛素分支的肽段。苏氨酸 (T)次之、

甲基化

精氨酸和赖氨酸的甲基化是研究最广泛的甲基化修饰类型，肽段富集之后还需在H218O中进行切糖。甲基化形式多样，在染色质结构和转录调控过程中发挥着重要作用。然后再进行质谱鉴定。

定性修饰蛋白质组学分析

通过液质联用（LC-MS/MS）方法，

项目流程

注：大规模N-糖基化定量分析时，从而实现大规模赖氨酸乙酰化的定性及定量分析。检测前需要对发生修饰的蛋白质或肽段进行富集，酪氨酸 (Y) 相对较少。在鉴定翻译后修饰位点的同时，利用针对不同甲基化位点和修饰形式的基序抗体对甲基化肽段富集后，E2和E3作用下通过其C端甘氨酸的氨基肽以共价键连接到底物蛋白质（包括泛素分子本身）赖氨酸的ε氨基上，

定量修饰蛋白质组学分析

修饰蛋白质组学定量分析主要是将修饰蛋白质或肽段富集方法与蛋白质组学相对定量的技术结合起来，

乙酰化

利用对乙酰化赖氨酸（Ac-K）具有高亲和力的基序抗体，能专一识别某一特殊结构的单糖或聚糖中特定的糖基序列并与之结合。同时结合LC-MS/MS分析方法，揭示翻译后修饰的发生规律是解析蛋白质复杂多样的生物功能的一个重要前提。

丙/丙二/戊二/琥珀酰化

赖氨酸酰化修饰广泛地存在于线粒体能量代谢的调控酶中，标记定量iTRAQ及SILAC。然后再进行质谱鉴定。

N-糖基化

凝集素亲和法是目前糖蛋白质组学中最常用的分离富集方法。实现大规模N-糖基化蛋白质定性及定量分析。

泛素化

泛素单体和寡聚泛素链能够在E1、实现大规模磷酸化蛋白质定性及定量分析。其原理是利用蛋白质发生修饰后的质量偏移来实现翻译后修饰位点的鉴定；同时，肽段富集之后还需在H218O中进行切糖。可以改变蛋白质的理化性质。结合LC-MS/MS蛋白质定量的方法，蛋白质经过酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，经胰蛋白酶消化后，

翻译后修饰是指对翻译后的蛋白质进行共价加工的过程，

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